BI2014 Proteinkristallographie

Modulverantwortliche
  • Prof. Dr. Andreas Peter Dominik
Lehrende
  • Andreas Bergner
Notwendige Voraussetzungen zur Teilnahme

MN1018 Biochemie

Vorausgesetzte Module
Kurzbeschreibung

Das Modul führt in die Grundlagen der Röntgenstrukturanalyse von Proteinen (Proteinkristallographie) ein. Nach einer kompakten Einführung (bzw. Wiederholung) in die physikalischen Grundlagen der Kristallographie werden die wesentlichen Arbeitsschritte zur Aufklärung einer Proteinstruktur behandelt.

Inhalte
  • Kristallaufbau, Kristallklassen, Symmetrie
  • Röntgenbeugung an Kristallen, Auflösung, Strukturfaktoren, Phasenproblem
  • Übersicht über den Prozess zur Lösung einer Proteinstruktur (Kristallisation, Datensammlung und -auswertung, Phasierung, Verfeinerung)
  • Anwendung eines Softwarewerkzeugs (COOT, aus der Public Domain) zur Qualitätsprüfung von Strukturen anhand der visuellen Inspektion von Elektronendichten
Qualifikations- und Lernziele

Fachkompetenzen

  • Die Studierenden können die physikalischen Grundlagen der Proteinstrukturaufklärung durch Röntgenstrukturanalyse (Proteinkristallograpie) wiedergeben.
  • Sie können den Gesamtprozess von der Kristallisation bis zur Strukturverfeinerung nachvollziehen und erklären.
  • Sie können den kristallographischen Bau eines Strukturmodells als Rekonstruktionsprozess, und die damit verbundenen methodischen Grenzen erklären.

Methodenkompetenzen (fachlich & überfachlich)

  • Sie können mit Hilfe von Public Domain Software die Qualität eines Proteinstrukturmodells aus kristallographischer Sicht für den Einsatz z.B. im Drug Design abschätzen und reflektieren.

Sozialkompetenzen

  • Die Studierenden können im Team mit Kolleginnen und Kollegen unterschiedlicher Fachrichtungen kommunizieren, wie z.B. Biochemiker, Physiker, Softwareentwickler.

Selbstkompetenzen

  • Die Studierenden können ihren Platz als Brücke zwischen den Fachrichtungen im interdisziplinären Team einnehmen und ausüben.
ECTS-Leistungspunkte (CrP)
  • 3 CrP
  • Arbeitsaufwand 90 Std.
  • Präsenzzeit 30 Std.
  • Selbststudium 60 Std.
Lehr- und Lernformen
  • 2 SWS
  • Vorlesung 1 SWS
  • Praktikum 1 SWS
Studiensemester
  • Bioinformatik (B.Sc. 2012)
Dauer
1 Semester
Häufigkeit des Angebots
Nach Bedarf
Unterrichtssprache
Deutsch
Bonuspunkte

Nein

Bonuspunkte werden gemäß § 9 (4) der Allgemeinen Bestimmungen vergeben. Art und Weise der Zusatzleistungen wird den Studierenden zu Veranstaltungsbeginn rechtzeitig und in geeigneter Art und Weise mitgeteilt.

Prüfungsleistungen

Prüfungsvorleistung: Übungsaufgaben (Anzahl der Übungsaufgaben wird den Studierenden rechtzeitig und in geeigneter Weise bekannt gegeben.)

Prüfungsleistung: Klausur oder mündliche Prüfung (Art des Leistungsnachweises wird den Studierenden rechtzeitig und in geeigneter Weise bekannt gegeben.)

Benotung
Die Bewertung des Moduls erfolgt gemäß §§ 9, ggf. 12 (Teilleistungen), ggf. 18 (Arbeiten, Kolloquien) der Allgemeinen Bestimmungen (Teil I der Prüfungsordnung).
Verwendbarkeit
Gemäß § 5 der Allgemeinen Bestimmungen (Teil I der Prüfungsordnung) Verwendbarkeit in allen Bachelorstudiengänge der THM möglich.
Literatur, Medien
  • Vorlesungsunterlagen
  • COOT Tutorial und Publikation
  • Wlodawer, A.; Minor, W.; Dauter, Z.; Jaskolski, M.: Protein crystallography for non-crystallographers, or how to get the best (but not more) from published macromolecular structures. FEBS Journal.

Rechtliche Hinweise